Спосіб одержання та біологічні властивості рекомбінантного фрагмента BβN-домену фібриногену
Тип публікації :
Магістерська робота
Дата випуску :
2026
Автор(и) :
Климкович, Іванна-Марія
ННЦ "Інститут біології та медицини"
Науковий(і) керівник(и)/редактор(и) :
Мова основного тексту :
Ukrainian
eKNUTSHIR URL :
Цитування :
[APA 7] Климкович, І. (2026). Спосіб одержання та біологічні властивості рекомбінантного фрагмента BβN-домену фібриногену [Магістерська робота, Київський національний університет імені Тараса Шевченка]. eKNUTSHIR. https://ir.library.knu.ua/handle/15071834/21946
[ДСТУ] Климкович І. Спосіб одержання та біологічні властивості рекомбінантного фрагмента BβN-домену фібриногену : кваліфікаційна робота магістра : 162 Біотехнології та біоінженерія / наук. кер. О. М. Савчук. Київ, 2026. 57 с. URL: https://ir.library.knu.ua/handle/15071834/21946 (дата звернення: 25.07.2026).
Кваліфікаційна робота магістра присвячена одержанню рекомбінантного фрагмента BβN-домену фібриногену та дослідженню його біологічних властивостей. BβN-домени фібриногену беруть участь у міжмолекулярних взаємодіях під час полімеризації фібрину, а також залучені до клітинних взаємодій, пов’язаних із гемостазом і запаленням. У зв’язку з цим фрагменти BβN-домену розглядають як перспективні молекули для подальших біомедичних досліджень і оцінки терапевтичного потенціалу.
Метою даної роботи було отримання та аналіз біологічних властивостей рекомбінантного фрагмента BβN-домену фібриногену для подальшого досліджень його терапевтичного потенціалу.
У роботі одержано рекомбінантний фрагмент BβN-домену фібриногену в системі експресії Escherichia coli BL21 (DE3) Rosetta та проведено його очищення методом афінної хроматографії на гепарин-агарозі. Також одержано пептид Bβ1–42 шляхом ферментативного гідролізу фібриногену з подальшим фракціонуванням продуктів реакції методом гель-проникної хроматографії. Отримані фрагменти характеризували електрофорезом у поліакриламідному гелі, імуноблотингом, хроматографічним аналізом та MALDI-TOF мас-спектрометрією.
У результаті роботи одержано очищений рекомбінантний фрагмент BβN-домену фібриногену та пептид Bβ1–42. Імуноблотинг підтвердив специфічність отриманих фрагментів. Функціональну активність фрагментів визначали за впливом на агрегацію тромбоцитів та полімеризацію фібрину.
Кваліфікаційну роботу викладено на 57 сторінках, містить 12 ілюстрації. Список використаних джерел включає 44 робіт.
Метою даної роботи було отримання та аналіз біологічних властивостей рекомбінантного фрагмента BβN-домену фібриногену для подальшого досліджень його терапевтичного потенціалу.
У роботі одержано рекомбінантний фрагмент BβN-домену фібриногену в системі експресії Escherichia coli BL21 (DE3) Rosetta та проведено його очищення методом афінної хроматографії на гепарин-агарозі. Також одержано пептид Bβ1–42 шляхом ферментативного гідролізу фібриногену з подальшим фракціонуванням продуктів реакції методом гель-проникної хроматографії. Отримані фрагменти характеризували електрофорезом у поліакриламідному гелі, імуноблотингом, хроматографічним аналізом та MALDI-TOF мас-спектрометрією.
У результаті роботи одержано очищений рекомбінантний фрагмент BβN-домену фібриногену та пептид Bβ1–42. Імуноблотинг підтвердив специфічність отриманих фрагментів. Функціональну активність фрагментів визначали за впливом на агрегацію тромбоцитів та полімеризацію фібрину.
Кваліфікаційну роботу викладено на 57 сторінках, містить 12 ілюстрації. Список використаних джерел включає 44 робіт.
Галузі знань та спеціальності :
16 Хімічна інженерія та біоінженерія::162 Біотехнології та біоінженерія
Файл(и) :![Ескіз]()
Вантажиться...
Формат :
Adobe PDF
Розмір :
1.33 MB
Контрольна сума :
(MD5):1593c1b79b6aff26a0d2e8eb04e52fc8
Якщо не вказано інше, ця робота розповсюджується на умовах ліцензії Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International