Звʼязок скафолдного протеїну ITSN1 із системою SUMO-модифікації
Тип публікації :
Магістерська робота
Дата випуску :
18 травня 2026 р.
Автор(и) :
Білодід, Данило
ННЦ "Інститут біології та медицини", кафедра біохімії
Науковий(і) керівник(и)/редактор(и) :
Мова основного тексту :
Ukrainian
eKNUTSHIR URL :
Цитування :
[APA 7] Білодід, Д. (2026). Звʼязок скафолдного протеїну ITSN1 із системою SUMO-модифікації. [Магістерська робота, Київський національний університет імені Тараса Шевченка]. eKNUTSHIR. https://ir.library.knu.ua/handle/15071834/21604
[ДСТУ] Білодід Д. Звʼязок скафолдного протеїну ITSN1 із системою SUMO-модифікації : кваліфікаційна робота магістра : 091 Біологія та біохімія / наук. кер. А. С. Юет. Київ, 2026. 65 с. URL: https://ir.library.knu.ua/handle/15071834/21604 (дата звернення: 17.07.2026).
Інтерсектин 1 (ITSN1) є консервативним скафолдним протеїном, що бере участь у регуляції ендоцитозу, сигнальних шляхів, а також реорганізації цитоскелету. Порушення функціонування ITSN1 асоціюється з нейродегенеративними та онкологічними захворюваннями. Одним із потенційних механізмів регуляції активності ITSN1 може бути SUMOмодифікація. Метою роботи було проаналізувати зв’язок ITSN1 із системою сумоїлування та визначити функціональні наслідки цієї взаємодії.
Результати імунопреципітації виявили можливість SUMO2/3-опосередкованого сумоїлування ендогенного ITSN1 у тканині мозку миші та клітинах нейробластоми людини SH-SY5Y. За допомогою
експресії рекомбінантних протеїнів у клітинах лінії MCF7 показано, що потенційним модифікатором ITSN1 є SUMO3, до того ж, для цієї модифікації необхідна E3-лігаза PIAS2. Дослідження стабільності протеїна із застосуванням циклогексіміду показало, що надекспресія SUMO3 і PIAS2 не впливає на деградацію ITSN1. Водночас підвищення рівня SUMO3 сприяє ядерному накопиченню повсюдно експресованої ізоформи ITSN1-S у клітинах MCF7, що корелює з гарним прогнозом для пацієнтів з раком молочної залози.
Крім того, у клітинах із нокаутом ITSN1 встановлено зниження сумоїлування РНК-зв’язувального протеїна SAM68, що свідчить про можливу участь ITSN1 у регуляції SUMO-модифікації своїх протеїнових партнерів.
Отримані результати вперше демонструють функціональні наслідки утворення макромолекулярних комплексів між скафолдним протеїном ITSN1 та компонентами системи SUMO-модифікації.
Кваліфікаційна робота викладена на 65 сторінках, містить 16 рисунків та 2 таблиці. Перелік використаних джерел містить 93 роботи.
Результати імунопреципітації виявили можливість SUMO2/3-опосередкованого сумоїлування ендогенного ITSN1 у тканині мозку миші та клітинах нейробластоми людини SH-SY5Y. За допомогою
експресії рекомбінантних протеїнів у клітинах лінії MCF7 показано, що потенційним модифікатором ITSN1 є SUMO3, до того ж, для цієї модифікації необхідна E3-лігаза PIAS2. Дослідження стабільності протеїна із застосуванням циклогексіміду показало, що надекспресія SUMO3 і PIAS2 не впливає на деградацію ITSN1. Водночас підвищення рівня SUMO3 сприяє ядерному накопиченню повсюдно експресованої ізоформи ITSN1-S у клітинах MCF7, що корелює з гарним прогнозом для пацієнтів з раком молочної залози.
Крім того, у клітинах із нокаутом ITSN1 встановлено зниження сумоїлування РНК-зв’язувального протеїна SAM68, що свідчить про можливу участь ITSN1 у регуляції SUMO-модифікації своїх протеїнових партнерів.
Отримані результати вперше демонструють функціональні наслідки утворення макромолекулярних комплексів між скафолдним протеїном ITSN1 та компонентами системи SUMO-модифікації.
Кваліфікаційна робота викладена на 65 сторінках, містить 16 рисунків та 2 таблиці. Перелік використаних джерел містить 93 роботи.
Ключові слова :
Галузі знань та спеціальності :
09 Біологія::091 Біологія та біохімія
Галузі науки і техніки (FOS) :
Біологічні науки
Файл(и) :![Ескіз]()
Вантажиться...
Формат :
Adobe PDF
Розмір :
1.26 MB
Контрольна сума :
(MD5):c71de01ff3d492048150e16732c7d600
Якщо не вказано інше, ця робота розповсюджується на умовах ліцензії Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International