Пошук сайту зв'язування калікс [4] аренів із кіназою легких ланцюгів міозину методом молекулярної динаміки

Тип публікації :
Стаття
Дата випуску :
2019
Автор(и) :
Заремба, А.
Платонов, М.
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Мова основного тексту :
Ukrainian
eKNUTSHIR URL :
Журнал :
Випуск :
2(78)
ISSN :
1728-2748
Початкова сторінка :
57
Кінцева сторінка :
61
Цитування :
[APA 7] Заремба, А., & Платонов, М. (2019). Пошук сайту зв'язування калікс [4] аренів із кіназою легких ланцюгів міозину методом молекулярної динаміки. Вісник Київського національного університету імені Тараса Шевченка. Біологія, (78), 57–61. https://ir.library.knu.ua/handle/15071834/28805
[ДСТУ] Заремба А., Платонов М. Пошук сайту зв'язування калікс [4] аренів із кіназою легких ланцюгів міозину методом молекулярної динаміки. Вісник Київського національного університету імені Тараса Шевченка. Біологія. 2019. Вип. 2(78). С. 57—61. URL: https://ir.library.knu.ua/handle/15071834/28805 (дата звернення: 31.07.2026).
Порушення функціональної активності гладеньких м'язів людини пов'язують зі значною кількістю патологічних станів людського організму. Кіназа легких ланцюгів міозину є ключовим ферментом сигнального каскаду передачі нейрогуморальних сигналів у гладеньком'язових клітинах. Особливо важлива її роль у довготривалому тонічному скороченні. Порушення її кіназної активності здатне привести до послаблення міжклітинної взаємодії епі- та ендотеліоцитів, порушення роботи гладеньких м'язів кишківника та судин, ускладнення пологової діяльності. Нині проводиться пошук ефекторів цього ферменту. Проблема полягає у тому, що більшість ліків відсіюється на загальноорганізменому рівні у зв'язку з токсичним впливом на інші тканини (органи) або несприятливими хімічними та фізичними властивостями. Такі речовини потребують адаптерів (переносників), позбавлених цих недоліків та інертних invivo. Найбільш перспективними є каліксарени. У цьому дослідженні був використаний метод молекулярної динаміки для визначення стабільності комплексу калікс [4] арентетрасульфату та каталітичного домену кінази легких ланцюгів міозину. Спочатку шляхом докінгу визначено найбільш сприятливе положення каліксарену, ним виявилась каталітична кишеня кінази. Після цього був проведений власне молекулярно-динамічний експеримент для визначення енергії взаємодії. Виявилось, що загальна енергія взаємодії становить близько -300 кДж/моль. Цей показник свідчить про достатньо високу стабільність комплексу. Враховуючи розміщення ліганду, можна припустити його вплив на ферментативну активність кінази, тому використання, як мінімум, цього каліксарену як системи доставки ліків видається недоцільним.
Файл(и) :
Вантажиться...
Ескіз
Завантажити
Формат :

Adobe PDF

Розмір :

436.95 KB

Контрольна сума :

(MD5):f4ebf1189c7a87902525ad5264c2a6c5