Аналіз протеїнази з отрути змії Vipera berus berus як тромболітичного агенту
Тип публікації :
Бакалаврська робота
Дата випуску :
2026
Автор(и) :
Цибко, Владислав
ННЦ "Інститут біології та медицини"
Науковий(і) керівник(и)/редактор(и) :
Мова основного тексту :
Ukrainian
eKNUTSHIR URL :
Цитування :
[APA 7] Цибко, В. (2026). Аналіз протеїнази з отрути змії Vipera berus berus як тромболітичного агенту [Бакалаврська робота, Київський національний університет імені Тараса Шевченка]. eKNUTSHIR. https://ir.library.knu.ua/handle/15071834/25320
[ДСТУ] Цибко В. Аналіз протеїнази з отрути змії Vipera berus berus як тромболітичного агенту : кваліфікаційна робота бакалавра : 162 Біотехнології та біоінженерія / наук. кер. Т. І. Галенова. Київ, 2026. 52 с. URL: https://ir.library.knu.ua/handle/15071834/25320 (дата звернення: 25.07.2026).
Робота присвячена характеристиці протеїнази з отрути змії V. berus berus та оцінці її потенціалу як тромболітичного агента прямої дії. Актуальність зумовлена високою смертністю від серцево-судинних захворювань та обмеженнями наявних тромболітиків, які діють опосередковано та можуть спричиняти геморагічні ускладнення. Методами електрофорезу, ензимелектрофорезу, імуноблотингу з моноклональними антитілами та турбідиметрії досліджено протеїназу, виділену з отрути методом аніонообмінної хроматографії.
Встановлено, що отримана фракція містить білок з молекулярною масою близько 55 кДа, який зберігає протеолітичну активність щодо фібриногену. За характером дії селективних інгібіторів (нечутливість до бензамідину, пригнічення ЕДТА) фермент віднесено до металопротеїназ зміїних отрут.
Показано, що протеїназа переважно та дозозалежно гідролізує Аα-ланцюг фібриногену, тоді як Вβ-ланцюг розщеплюється значно повільніше, а γ-ланцюг залишається практично незмінним. Виявлено, що попередня обробка фібриногену ферментом порушує його тромбін-індуковану полімеризацію: подовжується лаг-період та знижується максимальна оптична густина порівняно
з контролем. У збагаченій тромбоцитами плазмі встановлено дозозалежне пригнічення АДФ-індукованої агрегації тромбоцитів.
Отримані результати свідчать, що досліджена протеїназа впливає як на плазмову, так і на тромбоцитарну ланки гемостазу та є перспективним кандидатом для подальшого вивчення як тромболітичний агент.
Кваліфікаційна робота викладена на 52 сторінках, ілюстрована 8 рисунками. Список використаних джерел включає 56 робіт.
Встановлено, що отримана фракція містить білок з молекулярною масою близько 55 кДа, який зберігає протеолітичну активність щодо фібриногену. За характером дії селективних інгібіторів (нечутливість до бензамідину, пригнічення ЕДТА) фермент віднесено до металопротеїназ зміїних отрут.
Показано, що протеїназа переважно та дозозалежно гідролізує Аα-ланцюг фібриногену, тоді як Вβ-ланцюг розщеплюється значно повільніше, а γ-ланцюг залишається практично незмінним. Виявлено, що попередня обробка фібриногену ферментом порушує його тромбін-індуковану полімеризацію: подовжується лаг-період та знижується максимальна оптична густина порівняно
з контролем. У збагаченій тромбоцитами плазмі встановлено дозозалежне пригнічення АДФ-індукованої агрегації тромбоцитів.
Отримані результати свідчать, що досліджена протеїназа впливає як на плазмову, так і на тромбоцитарну ланки гемостазу та є перспективним кандидатом для подальшого вивчення як тромболітичний агент.
Кваліфікаційна робота викладена на 52 сторінках, ілюстрована 8 рисунками. Список використаних джерел включає 56 робіт.
Галузі знань та спеціальності :
16 Хімічна інженерія та біоінженерія::162 Біотехнології та біоінженерія
Файл(и) :![Ескіз]()
Вантажиться...
Формат :
Adobe PDF
Розмір :
1.03 MB
Контрольна сума :
(MD5):4530f5bfa3e8641d15b3c54a5a85240b
Якщо не вказано інше, ця робота розповсюджується на умовах ліцензії Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International