Молекулярна динаміка тирозил-тРНК синтетази еубактерії Mycobacterium tuberculosis та формування метастабільних елементів в активному центрі
Тип публікації :
Автореферат
Дата випуску :
2016
Автор(и) :
Микуляк Василь Васильович
Мова основного тексту :
ua
uk_UA
eKNUTSHIR URL :
Цитування :
[APA 7] Микуляк, В. В. (2016). Молекулярна динаміка тирозил-тРНК синтетази еубактерії Mycobacterium tuberculosis та формування метастабільних елементів в активному центрі [Автореф. дис. канд. біол. наук, Київський національний університет імені Тараса Шевченка]. eKNUTSHIR. https://ir.library.knu.ua/handle/123456789/2117
[ДСТУ] Микуляк В. В. Молекулярна динаміка тирозил-тРНК синтетази еубактерії Mycobacterium tuberculosis та формування метастабільних елементів в активному центрі : автореф. дис. … канд. біол. наук : 09 Біологія. Київ, 2016. 21 с. URL: https://ir.library.knu.ua/handle/123456789/2117 (дата звернення: 25.07.2026).
Дисертаційну роботу присвячено дослідженню молекулярної динаміки тирозил-тРНК синтетази еубактерії Mycobacterium tuberculosis у водно-іонному розчині.
Проведено дослідження динаміки ферменту у вільному стані, у комплексах з різними субстратами та інгібіторами.
Вперше показано динамічне формування антипаралельних β-стрендів у неструктурованій каталітичній KMSKS-подібній петлі, яка характерна для аміноацил-тРНК синтетаз класу І. Виявлено, що β-структури, які динамічно формуються у ході динаміки ферменту, підтримують каталітичну петлю в “закритій” конформації, спрямовуючи каталітичний KMSKS-подібний мотив у активний центр.
Проведено дизайн нових інгібіторів ферменту на основі структури відомого інгібітора тирозил-тРНК синтетаз бактерій SB-219383.
Проведено дослідження динаміки ферменту у вільному стані, у комплексах з різними субстратами та інгібіторами.
Вперше показано динамічне формування антипаралельних β-стрендів у неструктурованій каталітичній KMSKS-подібній петлі, яка характерна для аміноацил-тРНК синтетаз класу І. Виявлено, що β-структури, які динамічно формуються у ході динаміки ферменту, підтримують каталітичну петлю в “закритій” конформації, спрямовуючи каталітичний KMSKS-подібний мотив у активний центр.
Проведено дизайн нових інгібіторів ферменту на основі структури відомого інгібітора тирозил-тРНК синтетаз бактерій SB-219383.
Галузі знань та спеціальності :
09 Біологія
091 Біологія та біохімія
Файл(и) :![Ескіз]()
Вантажиться...
Формат :
Adobe PDF
Розмір :
940.65 KB
Контрольна сума :
(MD5):11c95060d5d6b0d79266e7e9c956f352
Якщо не вказано інше, ця робота розповсюджується на умовах ліцензії Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International